Allergie au pollen d’arbre

Objectifs d’apprentissage

À l’issue de ce module, les participants seront capables de :

• Décrire la différence entre les allergènes spécifiques (marqueurs d’une sensibilisation) et les panallergènes.
• Décrire la manière dont les allergènes moléculaires peuvent faciliter le diagnostic des allergies au pollen d’arbre.

Les pollens d’arbre en France

• Dans le nord-est de la France, le bouleau est le principal responsable de l’allergie au pollen au printemps.¹
  • Les espèces de bouleau les plus répandues en France sont pendula et B. verrucosa, la pollinisation ayant lieu entre les mois de mars et de mai.
• La prévalence de la sensibilisation au bouleau diminue du nord au sud du pays, avec une prévalence de 16 % à Strasbourg et de 6,4 % à Montpellier.¹
• Par ailleurs, le pollen de cyprès a également été identifié comme une cause importante d’allergie au pollen dans le sud de la France, avec une prévalence d’environ 30 % à Montpellier.²
• Dans ces régions, ainsi que dans d’autres pays comme l’Espagne et l’Italie, les cyprès sont souvent utilisés à des fins ornementales dans les parcs et les jardins.^4,2
• Les symptômes de l’allergie au pollen de cyprès ont tendance à se manifester entre janvier et fin mars dans le sud de la France.²
  • Les symptômes comprennent la conjonctivite, la rhinite, l’asthme, les symptômes cutanés et le syndrome d’allergie orale à la pêche.
• Au début de la période de pollinisation des cyprès, il est possible de confondre les symptômes de l’allergie avec ceux d’une maladie saisonnière (un rhume, par exemple). Il peut donc être difficile de diagnostiquer précisément une allergie au pollen de cyprès.^2,5

Allergènes spécifiques et panallergènes

• Des réactions croisées médiées par les IgE peuvent se produire entre des pollens et des plantes qui appartiennent pourtant à des groupes taxonomiques différents. Ces réactions sont médiées par les panallergènes, des familles de protéines étroitement apparentées qui sont impliquées dans les fonctions vitales et qui se rencontrent très couramment dans la nature.⁶
• Actuellement, seules trois familles de protéines ont été identifiées comme panallergènes des pollens : les profilines, les polcalcines et les protéines de transfert lipidique non spécifiques (nsLTP).⁶
  • La sensibilisation à la profiline peut être associée au syndrome pollen-aliment. En général, les individus sont principalement sensibilisés aux profilines du pollen et développent par la suite une allergie croisée à des aliments⁶ comme le melon et la tomate.⁷
  • Les polcalcines sont exprimées de manière spécifique dans les tissus du pollen et sont responsables de nombreuses réactions croisées. Les patients sensibilisés peuvent donc souvent présenter des polysensibilisations à diverses sources de pollen (par exemple, au pollen des arbres, des graminées et des herbacées).⁶
  • Les LTP sont exprimées dans le latex, le pollen des herbacées, le pollen des arbres et les aliments d’origine végétale.⁶ La sensibilisation à ces protéines est particulièrement pertinente, en raison de ses répercussions cliniques dans les régions méditerranéennes.^8,9 Contrairement au syndrome pollen-aliment, on considère généralement l’allergie au pollen médiée par les LTP comme secondaire à la sensibilisation primaire aux LTP contenues dans les aliments d’origine végétale, en particulier dans les fruits de la famille des rosacées (pêche).¹⁰ Des rapports ont cependant suggéré que les LTP du pollen agissaient comme agents de sensibilisation primaire, entraînant ainsi un débat à ce sujet.^11-13
  • Par ailleurs, certains allergènes sont considérés comme étant spécifiques d’une espèce, avec une sensibilisation primaire (véritable) spécifique à la source de l’allergène. Ceux-ci sont définis comme des marqueurs de sensibilisation.¹⁴

Allergènes moléculaires dans le pollen de cyprès

• Les taux de sensibilisation aux protéines du pollen des Cupressacées dépendent du niveau d’exposition et de la population étudiée.^15,17
• Cup s 1 et Cup a 1 sont reconnus comme des allergènes majeurs des espèces sempervirens et C. arizonica, respectivement.¹⁷
  • Cup a 1 est utilisé comme marqueur d’une véritable sensibilisation à la famille des Cupressacées.¹⁶

Allergènes moléculaires dans le pollen de bouleau

• Bet v 1 est un allergène majeur du bouleau et est donc utilisé comme marqueur d’une véritable sensibilisation au bouleau et aux autres arbres de la famille des Bétulacées.¹⁶
• Bet v 2, Bet v 3 et Bet v 4 sont des panallergènes.¹⁴
• Dans une cohorte de patients français allergiques au bouleau, 90 %, 20 % et 6 % des individus ont été sensibilisés à Bet v 1, Bet v 2 et Bet v 4, respectivement.¹⁸

Réactivité croisée entre les allergènes des pollens de cyprès et de bouleau

Cyprès

• Des réactions croisées peuvent avoir lieu entre les pectates lyases présentes dans les pollens des Cupressacées, car leurs séquences sont homologues à 75–97 %.¹⁷
• Le syndrome cyprès-pêche a également été observé.¹⁹
  • Les personnes souffrant d’une telle allergie à la pêche peuvent ne pas présenter de sensibilisation aux familles de protéines croisantes et aux panallergènes communs, Pru p 1 (PR-10), Pru p 3 (nsLTP) et Pru p 4 (profiline), même lorsque leurs antécédents médicaux et le dosage des IgE suggèrent une allergie à la pêche.
  • Un membre de la famille des protéines régulées par la gibbérelline, Pru p 7 (la peamacléine), a en revanche été identifié comme allergène majeur impliqué dans le syndrome cyprès-pêche.
  • L’exposition au pollen de cyprès correspond probablement à la sensibilisation primaire, provoquant une réponse IgE qui présente une réactivité croisée avec Pru p 7.

Bouleau

• Bet v 1 peut présenter une réactivité croisée avec les allergènes majeurs de pollens d’autres arbres appartenant aux familles des Bétulacées et des Fagacées, de l’ordre des Fagales : Aln g 1 (aulne), Car b 1 (charme), Cor a 1 (noisetier), Que a 1 (chêne) et Fag s 1 (hêtre commun).⁶
• Les protéines homologues à Bet v 1 (autres protéines PR-10) présentent également une réactivité croisée avec Bet v 1 et peuvent déclencher un syndrome d’allergie orale au pollen de bouleau. Parmi celles-ci, notons des protéines provenant de plusieurs aliments d’origine végétale : Mal d 1 (pomme), Cor a 1 (noisette), Pru p 1 (pêche), Dau c 1 (carotte), Gly m 4 (soya).²⁰

Diagnostic moléculaire des allergies au pollen d’arbre

• Dans le cadre des tests de sensibilisation aux allergènes par extrait total (les prick-tests cutanés et le dosage des IgE, par exemple), la présence d’allergènes croisants, comme les panallergènes, peut conduire à une mauvaise identification de la source véritable, à l’origine des symptômes du patient.¹⁶
  • Ces résultats ne sont pas de faux positifs, mais ils ne présentent pas de pertinence clinique en raison de l’absence de symptômes associés.¹⁴
• Il peut également être difficile d’identifier la source de sensibilisation primaire en raison du fait que la pollinisation des arbres, des herbacées et des graminées ont lieu à la même période.^16,21

Par ailleurs, le diagnostic moléculaire permet :

• de faire la distinction entre les sensibilisations croisées et les sensibilisations spécifiques, par exemple en utilisant des panallergènes et des allergènes spécifiques, marqueurs d’une sensibilisation, pour les allergies au pollen d’arbre,^14,21-23
• d’appuyer la prise de décision en matière d’immunothérapie — par exemple, un faible taux d’IgE spécifiques des allergènes marqueurs d’une sensibilisation permet d’exclure une immunothérapie allergénique propre à cette source d’allergènes,^14,21–23
• d’offrir une approche ciblée pour déterminer la sensibilisation aux allergènes majeurs et mineurs.¹⁴

Utiliser le diagnostic moléculaire dans le cadre des allergies au pollen d’arbre

• En règle générale, il convient de sélectionner les allergènes moléculaires à tester sur la base des antécédents cliniques du patient, de ses symptômes et des résultats de tout précédent test de sensibilisation.^16,24
• Pour les personnes chez qui l’on soupçonne une allergie au pollen d’arbre et qui présentent une polysensibilisation lors des premiers tests de sensibilisation aux allergènes (par prick-test ou dosage sanguin des IgE spécifiques avec extraits totaux), il convient de sélectionner les panallergènes et les allergènes spécifiques de l’allergie au pollen soupçonnée pour effectuer un diagnostic moléculaire :^14,16,25

Résumé

• Les panallergènes végétaux appartiennent aux familles des profilines, des polcalcines et des protéines nsLTP.
  • La sensibilisation à ces familles de protéines n’est pas toujours cliniquement pertinente, mais elle peut brouiller l’interprétation des tests de sensibilisation avec extrait total chez les patients souffrant d’une polysensibilisation au pollen.
• Les allergènes marqueurs d’une sensibilisation sont considérés comme spécifiques d’une espèce, et la sensibilisation primaire (véritable) est spécifique à la source de l’allergène.
• Les allergènes marqueurs d’une sensibilisation aux pollens de cyprès et de bouleau sont respectivement Cup a 1 et Bet v 1.
• Dans le cadre d’un diagnostic moléculaire, la sélection des allergènes spécifiques et des panallergènes facilite l’identification de la source d’allergènes primaire (véritable), à l’origine des symptômes du patient.

Bibliographie

1. Lavaud F et al. Revue des Maladies Respiratoires. 2014; 31:150–161
2. Caimmi D et al. J Investig Allergol Clin Immunol. 2012; 22(4):280–285
3. Alcazar P et al. J Invest Allergol Clin Immunol. 2004; 14(3): 238-243
4. Aceituno E et al. Clin Exp Allergy. 2000; 30(12):1750–1758
5. Mistrello G et al. Int Arch Allergy Immunol. 2002;129:296–304
6. Hauser M et al. Allergy Asthma Clin Immunol. 2010; 6(1):1
7. Asero R et al. J Allergy Clin Immunol. 2003; 112(2):427–432
8. Scala E et al. Allergy. 2015; 70(8):933–943
9. Fernandez-Rivas M et al. J Allergy Clin Immunol. 2003; 112(4):789–795
10. Sanchez-Lopez J et al. Allergy Clin Immunol. 2014;133:1018–1025
11. Lauer I et al. Clin Exp Allergy. 2007; 37(2):261–269
12. Garcia-Selles FJ et al. Int Arch Allergy Immunol. 2002; 128:115 — 122
13. Lombardero M et al. Clin Exp Allergy. 2004; 34:1415–1421
14. Kleine-Tebbe J, Jakob T (Editors). Molecular Allergy Diagnostics. Springer Nature. 2017
15. D’Amato G et al. Allergy. 2007; 62:976–990
16. Matricardi PM et al. (Editors). Molecular Allergology User’s Guide. 2016. Zurich: European Academy or Allergy and Clinical Immunology.
17. Charpin D et al. Clinic Rev Allerg Immunol. (2019) 56:174–195
18. Biedermann T et al. Allergy. 2019 [E-pub] doi: 10.1111/all.13758
19. Klingebiel C et al. Clin Exp Allergy. 2019; 49:526–536
20. Nucera E et al. Postepy Dermatol Alergol. 2016; 33(5):386–388
21. Propescu FD et al. Rom J Rhinology. 2016; 6(21):19–22
22. Ferreira F et al. Yonsei Med J. 2014; 55(4):839–852
23. Kazemi-Shirazi et al. Int Arch Allergy Immunol. 2002; 127:259–268
24. Portnoy JM. Mo Med. 2011; 108(5):339–343
25. Canis M et al. Am J Rhinol Allergy. 2011; 25(1):36–39