Allergies aux arachides et aux fruits à coque

Objectifs d’apprentissage

À l’issue de ce module, les participants seront capables de :

• Identifier et décrire les allergènes moléculaires qui peuvent être utilisés pour faciliter le diagnostic et la prise en charge des allergies aux arachides et aux fruits à coque.
• Expliquer les différentes réactions croisées qui peuvent se produire entre les arachides, les fruits à coque et d’autres sources d’allergènes.

Allergies aux fruits à coque

• Les fruits à coque font partie de nombreux régimes alimentaires dans le monde entier. En Europe, ils sont principalement consommés grillés, entiers, sous forme de beurres ou comme ingrédients dans la fabrication de certains produits alimentaires.¹
• Les arachides font en fait partie de la famille des légumineuses (et non des fruits à coque) et il a été démontré que 0,2 % de la population européenne y était allergique.²
• Les fruits à coque, comme les noisettes, les noix de cajou et les noix, peuvent également provoquer des allergies.³
  • L’allergie aux noisettes est l’allergie aux fruits à coque la plus répandue (env. 53 %) chez les écoliers français.⁴
• Il existe en général deux types d’allergies aux fruits à coque :⁵
  • L’allergie primaire aux fruits à coque, une réaction systémique souvent grave chez les patients sensibilisés aux principales protéines de stockage.
  • Le syndrome pollen-aliment, un trouble distinct causé par une sensibilisation au pollen et qui peut être déclenché par les fruits à coque, avec des symptômes généralement légers touchant la cavité buccale et le pharynx.
• Le traitement des fruits à coque peut modifier leur allergénicité. Il a ainsi été prouvé que le fait de griller les arachides à de fortes températures augmentait l’allergénicité d’Ara h 1 (arachide), en favorisant l’agrégation des protéines globulaires.⁶

Allergènes présents dans les arachides, les noisettes et les noix de cajou¹

PR, pathogenesis-related (protéine de pathogénèse) ; nsLTP, protéine de transfert lipidique non spécifique

Allergénicité  des allergènes des fruits à coque

Réactivités croisées entre les allergènes des fruits à coque

Les réactions croisées suivantes ont été identifiées pour les arachides, les noisettes et les noix de cajou :

Diagnostic moléculaire des allergies aux fruits à coque

De nombreuses études se sont penchées sur le potentiel des allergènes moléculaires dans le cadre du diagnostic de routine des allergies aux arachides et aux fruits à coque.^16,28,29

En règle générale, grâce au diagnostic moléculaire, il est possible de :

• Détecter les allergènes spécifiques d’une espèce donnée, marqueurs potentiels d’une sensibilisation primaire, comme Cor a 14 (noisette) ou Ara h 2 (arachide).²⁰
• Faire la distinction entre différentes réactivités croisées qui peuvent être à l’origine de symptômes cliniques, comme celle entre Bet v 1 et Cor a 1 (très répandue chez les individus allergiques au pollen de bouleau). Cela permet de faire la différence entre le syndrome pollen-aliment et une véritable allergie aux fruits à coque.²⁰
• Réduire le nombre de tests de provocation orale à effectuer.^28,29 

L’interprétation de tous les résultats doit tenir compte des antécédents médicaux et des symptômes du patient.³⁰

Diagnostic moléculaire des allergies aux arachides et aux fruits à coque 

Arachides (Arachis hypogaea)

• Ara h 1, Ara h 2 et Ara h 3 peuvent être utilisés comme marqueurs de sensibilisation primaire, spécifiques d’une espèce, à condition que les IgE spécifiques des protéines de stockage d’autres légumineuses soient négatives ou nettement inférieures.²⁰ Toutefois, dans certaines populations méditerranéennes, la prévalence d’une sensibilisation à Ara h 9 peut être plus importante.¹⁰
  • Une étude transversale réalisée chez des enfants et des adolescents a par exemple démontré que la sensibilisation à Ara h 9 était plus fréquente chez les enfants plus âgés (6-10 ans) et les adolescents (11-20 ans), et moins fréquente chez les enfants plus jeunes (1-5 ans). La tendance inverse est observée pour Ara h 2.¹¹
• La sensibilisation des IgE à Ara h 5 et Ara h 8 est associée à une réaction croisée avec, respectivement, la profiline et la protéine PR-10 Bet v 1.²⁰

Noisettes (Corylus avellane)²⁰

• Dans le cadre des allergies aux noisettes, Cor a 9 et Cor a 14 peuvent être utilisés comme allergènes primaires spécifiques de l’espèce si les IgE spécifiques des protéines de stockage (albumines 2S, globulines 7S et 11S) d’autres fruits à coque, légumineuses ou graines sont nettement inférieures.
• La sensibilisation des IgE à Cor a 8 chez un patient atteint d’une allergie alimentaire (dans le sud de l’Europe) et souffrant de réactions systémiques peut être mise en relation avec une sensibilisation primaire à Cor a 8 ou une réaction croisée avec les nsLTP.
• Chez les patients allergiques au pollen de bouleau (par exemple en Europe centrale ou en Europe du Nord) présentant des symptômes buccaux généralement légers, une réactivité croisée avec Cor a 1 est courante.

Noix de cajou (Anacardium occidentale)

• Il est possible d’utiliser les IgE spécifiques d’Ana o 3 pour prédire une allergie cliniquement pertinente aux noix de cajou.¹⁸

Résumé

• La sensibilisation à Ara h 2 est considérée comme le meilleur indicateur d’une allergie aux arachides. Ara h 9 pourrait toutefois être un meilleur indicateur chez les populations méditerranéennes.
• La sensibilisation à Ara h 8 et Ara h 5, allergènes des arachides, peut indiquer une réactivité croisée.
• Cor a 9 et Cor a 14 sont des allergènes primaires spécifiques des noisettes.
• La sensibilisation à Cor a 1, allergène des noisettes, peut indiquer une réactivité croisée.
• La sensibilisation à Ana o 3 est considérée comme le meilleur indicateur d’une allergie aux noix de cajou.
• Le diagnostic moléculaire permet de détecter la sensibilisation aux allergènes spécifiques de chaque espèce de fruits à coque, et de faire la différence entre une allergie primaire aux fruits à coque et un syndrome pollen-aliment.
• Le diagnostic moléculaire peut également contribuer à réduire le nombre de tests de provocation orale à effectuer.

Bibliographie

1. Matricardi PM et al. (Editors). Molecular Allergology User’s Guide. 2016. Zurich: European Academy or Allergy and Clinical Immunology.
2. https://www.ecarf.org/en/information-portal/allergies-overview/peanut-allergy/ (consulté en juillet 2019)
3. Weinberger T, Sicherer S. J Asthma Allergy 2018;11:41–51.
4. Rance F, Grandmottet X, Grandjean H. Clin Exp Allergy2005; 35:167–172
5. Stiefel G et al. Clin Exp Allergy 2017;47(6):719–739
6. Vissers YM et al. Clin Exp Allergy 2011; 41(11):1631–1642
7. Agabriel C et al. Pediatr Allergy Immunol. 2014; 25(7):662–667
8. Suratannon N et al. Pediatr Allergy Immunol. 2013; 24(7):665–670
9. Ebisawa M et al. Pediatr Allergy Immunol. 2012; 23(6):573–581
10. Vereda A et al. J Allergy Clin Immunol. 2011; 127(3):603–607
11. Garica-Blanca A et al. Pediatr Allergy Immunol. 2015; 26(6):497–502
12. Lange L et al. Allergo J Int. 2014; 23(5):158–163
13. Lauer I et al. Clin Exp Allergy. 2009; 39(9):1427–1437
14. Beck SC et al. J Clin Pathol. 2018; 71(3):239–245
15. Garnier L et al. Clin Transl Allergy. 2014; 4(Suppl 2):O15
16. Datema MR et al. J Allergy Clin Immunol. 2015; 136(2):382–391
17. Scala E et al. Allergy 2015; 70(8):933–943
18. Lange L et al. Allergy. 2017; 72(4):598–603
19. Mittag D et al. J Allergy Clin Immunol. 2004; 114(6):1410–1417
20. Kleine-Tebbe J, Jakob T (Editors). Molecular Allergy Diagnostics. Springer Nature. 2017
21. Arkwright PD et al. Biomed Res Int. 2013; 746507
22. Cabanos C et al. Protein Expr Purif. 2010; 73(1):36–45
23. De Leon MP et al. Mol Immunol. 2007; 44(4):463–471
24. Hofmann C et al. J Allergy Clin Immunol. 2013; 131(5):1384–1392
25. Schocker et al. J Allergy Clin Immunol. 2004;113(1):141–147
26. Villalata D et al. Int Arch Allergy Immunol. 2019; 178(1):89–92
27. Archila LD et al. Clin Exp Allergy 2016; 46(6):871–883
28. Eller E, Bindslev-Jensen C. Allergy 2013; 68(2):190–194
29. Dang TD et al. J Allergy Clin Immunol. 2012; 129(4):1056–1063
30. Portnoy JM. Mo Med. 2011; 108(5): 339-343