Baumpollenallergie

Lernziele

Nach Abschluss dieses Moduls können die Teilnehmer:

  • Den Unterschied zwischen Markerallergenen und Panallergenen beschreiben
  • Erklären, wie die komponentenbasierte Diagnostik dabei helfen kann, eine Baumpollenallergie zu diagnostizieren.

 

Baumpollenallergie in Deutschland

  • In Mittel-, Ost- und Nordeuropa stammen die am stärksten allergenen Baumpollen von der Birke (Betula) aus der Ordnung der Buchenartigen (Fagales).1
  • Man geht davon aus, dass die Prävalenz einer Birkenpollensensibilisierung in der gesamteuropäischen Bevölkerung zwischen 8 und 16 % beträgt.2
    • In Deutschland liegt bei 14,1 % der 3-17 Jährigen und bei 17,4 % der Erwachsenen eine Birkensensibilisierung vor.3,4
  • Birkenpollen verursachen von April bis Mai verschiedene Rhinokonjunktivitis-Symptome.
    • Im gleichen Zeitraum tritt ebenfalls die Pollinose gegen Eschenpollen auf. Aufgrund dieser Überschneidung mit der Birkenpollinose wird die Sensibilisierung auf Eschenpollen in Deutschland oft unterschätzt. Sie sollte jedoch ebenfalls als eine Quelle für Allergiesymptome im Frühjahr in Betracht gezogen werden.5
    • Bei 9,4 % der Erwachsenen in Deutschland wurde eine Sensibilisierung auf Eschenpollen festgestellt.4
  • Die Gemeine Esche (Fraxinus excelsior) gehört zur Familie der Ölbaumgewächse (Oleaceae). Im Gegensatz zum Olivenbaum (Olea europaea) sind derzeit jedoch keine Allergene für die komponentenbasierte Diagnostik verfügbar.5 Man kann allerdings Ole e 1 (das Hauptallergen von Olivenpollen) als eindeutigen Marker für die Diagnose einer Eschenpollensensibilisierung verwenden.6

 

Markerallergene und Panallergene

  • IgE-vermittelte Kreuzreaktionen können zwischen Pollen- und Pflanzenarten auftreten, die evolutionsgeschichtlich nicht verwandt sind. Diese Reaktionen werden durch Panallergene verursacht. Dabei handelt es sich um eng verwandte Proteine, die an lebenswichtigen Funktionen beteiligt sind und in der Natur weit verbreitet sind.7
  • Bisher wurden nur drei Proteinfamilien als Pollen-Panallergene identifiziert: Profiline, Polcalcine und nicht-spezifische Lipidtransferproteine (nsLTP).7
    • Die Sensibilisierung gegen Profilin kann mit einer pollenassoziierten Nahrungsmittelallergie assoziiert sein. Bei den meisten Personen liegt zunächst eine Sensibilisierung gegen Pollen-Profiline vor, bevor sie sukzessive Kreuzreaktivitäten auf Nahrungsmittel7 wie Melonen oder Tomaten8 entwickeln.
    • Polcalcine werden nur in Pollen exprimiert und sind hoch kreuzreaktiv. Aus diesem Grund weisen Allergiepatienten häufig multiple Sensibilisierungen auf verschiedene Pollenarten (z. B. Baum- und Gräserpollen) auf.7
    • LTP kommen in Latex, Gräserpollen, Baumpollen und pflanzlichen Nahrungsmitteln vor.7 Die Sensibilisierung auf diese Proteine ist insbesondere aufgrund ihrer klinischen Ausprägungen in Mittelmeerregionen relevant.9,10 Im Gegensatz zur pollenassoziierten Nahrungsmittelallergie geht man bei der LTP-vermittelten Pollenallergie im Allgemeinen davon aus, dass diese als Folge der Primärsensibilisierung auf in pflanzlichen Nahrungsmitteln – insbesondere in Früchten der Familie der Rosaceae (Pfirsich) – enthaltene LTP entsteht.11 Jedoch haben Berichte mit Hinweisen darauf, dass Pollen-LTP eine Primärsensibilisierung hervorrufen, eine Diskussion zu diesem Thema angestoßen.12-14
  • Manche Allergene werden hingegen als Spezies-spezifische Allergene oder Marker angesehen, bei denen die primäre (genuine) IgE-Sensibilisierungspezifisch für die jeweilige Allergenquelle ist. Diese werden als Markerallergene bezeichnet.15

 

 

Allergenkomponenten in Birkenpollen

  • Bet v 1 ist ein Hauptallergen der Birke und wird als Markerallergen für eine genuine Sensibilisierung gegen Birke und andere Bäume innerhalb der Familie der Betulaceae verwendet.16
    • Bet v 1 gehört zur PR-10 Proteinfamilie (Pathogenese-assoziierte Proteinfamilie Nummer 10). Die Sensibilisierung ist bei Patienten mit einer Birkenpollenallergie aufgrund der Kreuzreaktivität von PR-10-Proteinen in pflanzlichen Nahrungsmitteln häufig mit oralen Symptomen (orales Allergiesyndrom, OAS) assoziiert.17
  • Bet v 2 (Profilin), Bet v 3 (Polcalcin) und Bet v 4 (Polcalcin) sind Nebenallergene und Panallergene.15

Kreuzreaktivität bei Birkenpollen-Allergenen

  • Bet v 1 kann mit Hauptallergenen anderer Baumpollen aus den Familien der Betulaceae und Fagaceae aus der Ordnung der Fagales kreuzreagieren: Aln g 1 (Erle), Car b 1 (Hainbuche), Cor a 1 (Haselnuss), Que a 1 (Eiche), Fag s 1 (Rotbuche).7
  • Bet v 1-homologe Nahrungsmittelproteine können ebenfalls mit Bet v 1 kreuzreagieren und ein Birkenpollen-assoziiertes orales Allergiesyndrom auslösen. Dazu zählen Proteine in verschiedenen pflanzlichen Nahrungsmitteln, zum Beispiel: Mal d 1 (Apfel), Cor a 1 (Haselnuss), Pru p 1 (Pfirsich), Dau c 1 (Karotte), Gly m 4 (Soja).18
  • Die Sensibilisierung auf Profiline und Polcalcine kann ebenfalls zu Kreuzreaktionen mit homologen Allergen führen, die aus Pollen von botanisch nicht verwandten Arten stammen. 10-20 % der primär auf Birkenpollen sensibilisierten Patienten reagieren auf Profiline.19-21
  • Polcalcine führen im Allgemeinen zu einer Sensibilisierung von ~10 % der Pollenallergiker.22

 

Komponentenbasierte Diagnostik (CRD) bei Baumpollenallergie

  • Kreuzreaktive Allergene, wie z. B. Panallergene, können beim Allergietests mit nativen Extrakten (z. B. Pricktest und spezifisches IgE) dazu führen, dass eine andere Allergenquelle identifiziert wird als die, die genuin für die Symptome verantwortlich ist.16
    • Dabei handelt es sich nicht um falsch-positive Ergebnisse. Die Ergebnisse sind aber in der Regel klinisch irrelevant, da die identifizierte Allergenquelle keine Symptome hervorruft.15
  • Auch die Überschneidung der Baum- und Gräserpollensaison kann zu Schwierigkeiten bei der Bestimmung der Primärsensibilisierungsquelle führen.16,23
  • Die CRD kann jedoch:
    • eine kreuzreaktive von einer Spezies-spezifischen Sensibilisierung unterscheiden, z. B. durch die Verwendung von Panallergenen und Markerallergenen bei der Diagnostik von Baumpollenallergien 16,23-25
  • Entscheidungen bezüglich einer Immuntherapie unterstützen – niedrige IgE-Antikörperwerte können beispielsweise eine allergenquellenspezifische Allergen-Immuntherapie ausschließen16,23-25
  • eine gezielte Vorgehensweise für die Bestimmung der Sensibilisierung auf Haupt- und Nebenallergene ermöglichen.15

 

Einsatz der CRD bei der Diagnose von Birken- und Eschenpollenallergien

  • Allgemein sollte die Auswahl der Komponenten für die Testung basierend auf der Krankengeschichte, den Symptomen und etwaigen früheren Allergietestergebnissen erfolgen.16,26
  • Wenn bei Personen mit Verdacht auf eine Baumpollenallergie in ersten Allergietests (z. B. Pricktests oder spezifische IgE-Bluttests auf native Extrakte) mehrere Sensibilisierungen nachgewiesen wurden, sollten für die CRD Markerallergene für die vermutete primäre Allergenquelle, sowie Panallergene ausgewählt werden.15,16

 

Zusammenfassung

  • Pflanzenpanallergene gehören zu den Proteinfamilien der Profiline, Polcalcine und nsLTP
    • Die Sensibilisierung auf diese Proteinfamilien ist nicht immer klinisch relevant, kann jedoch bei den Ergebnissen von Allergietests auf native Extrakte bei Patienten mit Pollensensibilisierung zu Verwechslungen führen
  • Markerallergene sind Spezies-spezifische Allergene. Ein positives Testergebnis für diese Allergene weist eine allergenquellenspezifische primäre (genuine) IgE-Sensibilisierung nach.
  • Birkenpollen:
    • Bet v 1 ist ein Markerallergen (auch für Buchenpollen sowie für andere Bäume der Ordnung der Fagales)
    • Bet v 2, 3 und 4 sind Panallergene
  • Ole e 1 kann als aussagekräftiger Marker für die Diagnose einer Eschenpollensensibilisierung verwendet werden.
  • Die Auswahl der Markerallergene und Panallergene für die CRD erleichtert die Identifizierung der primären (genuinen) Allergenquelle, die die Symptome des Patienten auslöst.

 

Quellen

  1. D’Amato G et al. Allergy. 2007; 62:976–990
  2. Biedermann T et al. Allergy. 2019 [E-pub] doi: 10.1111/all.13758
  3. Schmitz R et al. Int Arch Allergy Immunol. 2013; 162:263–270
  4. Haftenberger M et al. Bundesgesundheitsblatt Gesundheitsforschung Gesundheitsschutz. 2013; 56(5–6):687–697
  5. Eder K et al. Allergy Asthma Clin Immunol. 2018; 14:76
  6. Imhof K et al. Allergo J Int. 2014; 23:78–83
  7. Hauser M et al. Allergy Asthma Clin Immunol. 2010; 6(1):1
  8. Asero R et al. J Allergy Clin Immunol. 2003; 112(2):427–432
  9. Scala E et al. Allergy. 2015; 70(8):933–943
  10. Fernandez-Rivas M et al. J Allergy Clin Immunol. 2003; 112(4):789–795
  11. Sanchez-Lopez J et al. Allergy Clin Immunol. 2014; 133:1018–1025
  12. Lauer I et al. Clin Exp Allergy. 2007; 37(2):261–269
  13. Garcia-Selles FJ et al. Int Arch Allergy Immunol. 2002; 128:115–122
  14. Lombardero M et al. Clin Exp Allergy. 2004; 34:1415–1421
  15. Kleine-Tebbe J, Jakob T (Editors). Molecular Allergy Diagnostics. Springer Nature. 2017
  16. Matricardi PM et al. (Editors). Molecular Allergology User’s Guide. Zurich: European Academy or Allergy and Clinical Immunology.
  17. Ciprandi G et al. J Investig Allergol Clin Immunol. 2016; 26(4):244–248
  18. Nucera E et al. Postepy Dermatol Alergol. 2016; 33(5):386–388
  19. Valenta R et al. Science. 1991; 253(5019):557–560
  20. Valenta R et al. J Exp Med. 1992; 175(2):377–385
  21. Ebner C et al. J Allergy Clin Immunol. 1995; 95(5 Pt 1):962–969
  22. Asero R et al. J Investig Allergol Clin Immunol. 2010; 20(1):35–38
  23. Propescu FD et al. Rom J Rhinology. 2016; 6(21):19–22
  24. Ferreira F et al. Yonsei Med J. 2014; 55(4):839–852
  25. Kazemi-Shirazi et al. Int Arch Allergy Immunol. 2002; 127:259–268
  26. Portnoy JM. Mo Med. 2011; 108(5):339–343
  27. Canis M et al. Am J Rhinol Allergy. 2011; 25(1):36–39
 
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